СЕАРЦХ

Нивои структурне организације протеина молекула: секундарна структура протеина

Основа структуре протеина јеполипептидни ланац, а молекул протеина се може састојати од једног, два или више ланаца. Међутим, физичке, биолошке и хемијске особине биополимера се одређују не само општом хемијском структуром, која може бити "бесмислена", већ и присуством других нивоа организације молекула протеина.

Примарну структуру протеина одређујеквантитативни и квалитативни састав аминокиселина. Пептидне везе су основа примарне структуре. По први пут ова хипотеза је 1888. године изразила А. Иа. Данилевски, а касније су његове претпоставке потврђене синтезом пептида, коју је извршио Е. Фисхер. Структуру молекула протеина детаљно су проучавали А. Иа. Данилевски и Е. Фисхер. Према овој теорији, протеински молекули се састоје од великог броја аминокиселинских остатака који су повезани пептидним везама. Молекул протеина може имати један или више полипептидних ланаца.

У проучавању примарне структуре протеина користе се хемијски агенси и протеолитички ензими. Дакле, коришћењем Едманове методе веома је погодно да се идентификују крајње аминокиселине.

Секундарна структура протеина показујепросторна конфигурација молекула протеина. Разликују се следећи типови секундарне структуре: алфа-хеликс, бета-хеликс, колагенска спирала. Научници су открили да је алфа-хеликс највише карактеристичан за структуру пептида.

Секундарна структура протеина се стабилизује навезивање водоничних веза. Ово последње се јавља између атома водоника везаних за електронегативни атом азота једне пептидне везе, и карбонилног атома кисеоника четврте аминокиселине из њега и они су усмерени дуж спирале. Прорачуни енергије показују да је током полимеризације ових аминокиселина десна алфа хеликс, која је присутна у природним протеинима, ефикаснија.

Структура секундарних протеина: бета-пресавијена структура

Полипептидни ланци у бета фази се потпуно преклапајуиздужен. Бета набори се формирају интеракцијом две пептидне везе. Ова структура је карактеристична за фибриларне протеине (кератин, фиброин, итд.). Посебно, бета кератин је карактерисан паралелним распоредом полипептидних ланаца, који су додатно стабилизовани са међуланчаним дисулфидним везама. У фиброину свиле, суседни полипептидни ланци су антипаралелни.

Структура секундарних протеина: колагенска спирала

Формација се састоји од три спирална ланца.тропоколагена, која има облик штапа. Спирални ланци се увијају и формирају супер хеликс. Хеликс је стабилизован водиковим везама које настају између водоника пептидних амино група аминокиселинских остатака једног ланца и кисеоника карбонилне групе аминокиселинских остатака другог ланца. Приказана структура даје колагену високу чврстоћу и еластичност.

Терцијарна структура протеина

Већина протеина у природном стању има веома компактну структуру, која је одређена обликом, величином и поларитетом аминокиселинских радикала, као и секвенцом аминокиселина.

Значајан утицај на процес формирањахидрофобне и јоногене интеракције, водоничне везе, итд. под дејством ових сила, постижу се термодинамички погодна конформација протеинских молекула и његова стабилизација.

Квартарна структура

Ова врста структуре молекула је резултат асоцијације неколико подјединица у једну комплексну молекулу. Свака подјединица садржи примарне, секундарне и терцијарне структуре.

  • Оцена: