СЕАРЦХ

Макромолекула је молекул са високом молекулском масом. Конфигурација макромолекула

Макромолекула је молекул који имависока молекуларна тежина. Његова структура је представљена у облику поновљених понављања веза. Размотрите особине ових једињења, њихов значај за живот живих бића.

макромолекула је

Карактеристике композиције

Биолошке макромолекуле формирају се од стотина хиљада малих почетних материјала. Три главна типа макромолекула карактеристична су за живе организме: протеине, полисахариде, нуклеинске киселине.

Почетни мономери за њих сумоносахариди, нуклеотиди, аминокиселина. Макромолекул - скоро 90 посто масе ћелија. У зависности од аранжмана секвенци аминокиселинских остатака формирани специфичну протеински молекул.

Виско-молекуларне супстанце су оне које имају моларну масу већу од 103 Да.

врсте молекула

Историја терминологије

Када се појавила макромолекула? Овај концепт је уведен од стране Нобеловог лауреата из области хемије Хермана Стаудингера 1922. године.

Полимерна лопта се може сматрати каозаплетена нит, која је формирана случајним одвајањем кроз собни калем. Овај намотај систематично мења своју конформацију, ово је просторна конфигурација макромолекула. Слично је путању Бровнијег покрета.

Постоји облик таквог заплета, јерда на одређеној удаљености полимерни ланац "губи" информације о правцу. Могуће је говорити о намотају у случају када су високо-молекуларна једињења далеко дуже од дужине структуралног фрагмента.

број молекула

Глобуларна конфигурација

Макромолекула - тесан усаглашености укоји можете упоредити запремински део полимера са јединицом. Глобуларна држава се реализује у оним случајевима када се уз заједничко деловање појединачних јединица полимера међусобно привлачи између себе и спољног окружења.

Реплика структуре макромолекула се назива онај део воде који је уграђен као елемент такве структуре. То је најближе хидрирано окружење макромолекула.

примарна структура

Карактеристике протеинског молекула

Макромолекуле протеина су хидрофилнисупстанце. Када се суви протеини растворују у води, у почетку се набрекне, па се постепено прелази у раствор. Током отока појављује се пенетрација молекула воде у протеин, везивање његове структуре поларним групама. Истовремено, густо паковање полипептидног ланца се опушта. Откуцани протеински молекул се сматра реверсним раствором. Током накнадне апсорпције молекула воде, примећује се сепарација протеинских молекула од укупне масе, а такође се одвија процес растварања.

Али отицање протеинског молекула у сваком случају не доводи до растварања. На пример, колаген након апсорпције молекула воде остаје у отеченом стању.

једињења високе молекулске тежине

Теорија хидрата

Високомолекуларна једињења према овој теоријиједноставно адсорбује, појављује се електростатско везивање молекула воде на поларне фрагменте бочних радикала аминокиселина који имају негативан набој, као и есенцијалне аминокиселине који носе позитиван наплатак.

Делимично хидрирана вода везују пептидне групе које формирају водоничне везе са молекулима воде.

На примјер, полипептиди се развијајунеполарне бочне групе. Када се везују за пептидне групе, проширује полипептидне ланце. Присуство међусобних мостова не дозвољава да се протеински молекули потпуно разбију, да се пређу у облик рјешења.

Структура макромолекула се уништава када се загреје, што доводи до отвора и отпуштања полипептидних ланаца.

биолошке макромолекуле

Спецификације желатина

Хемијски састав желатина је сличан колагену, формира вискозну течност са водом. Међу карактеристичним карактеристикама желатина може се разликовати његова способност гелације.

Ови типови молекула се користе као хемостатски и агенси који замењују плазме. Способност желатина за обликовање гела се користи у производњи капсула у фармацеутској индустрији.

Растворљивост макромолекула

Ове врсте молекула имају другачијерастворљивост у води. Одређује се аминокиселинским саставом. У присуству поларних амино киселина у структури, способност растварања у води значајно се повећава.

На ову особину је утјецала и функцијаорганизација макромолекула. Глобуларни протеини имају већу растворљивост од фибриларних макромолекула. Током бројних експеримената утврђена је зависност растварања на карактеристикама употребљеног растварача.

Примарна структура сваког протеинског молекула је различита, што даје протеин индивидуалним својствима. Присуство унакрсних веза између полипептидних ланаца смањује растворљивост.

Примарна структура протеинских молекула се формира путем пептидних (амидних) веза, са његовим уништењем, долази до протеина денатурације.

Саљење

Повећати растворљивост молекула протеинакористите растворе неутралних соли. На пример, на сличан начин могуће је извршити селективно преципитирање протеина, како би се извршила њихова фракционација. Добијени број молекула зависи од почетног састава смеше.

Специфичност протеина, која се добија сољем, је очување биолошких карактеристика након потпуног уклањања соли.

Суштина процеса је уклањање аниона икатиони соли хидрираних протеина, обезбеђујући стабилност макромолекула. Максималан број протеинских молекула заслепљен коришћењем сулфата. Овај метод се користи за пречишћавање и раздвајање протеинских макромолекула, јер се значајно разликују у величини пуњења и параметрима хидратационе љуске. Сваки протеин има своју сопствену зону за испуштање, то јест, за то морате подићи солу дату концентрацију.

протеински макромолекули

Амино киселине

Тренутно је познато око две стотине амино киселина, које су део протеинских молекула. У зависности од зграде, они су подељени у две групе:

  • протеиногени, који су део макромолекула;
  • не-протеиногенских, који не активно учествују у формирању протеина.

Научници су могли да дешифрују секвенцу.аминокиселине у многим протеинским молекулима животињског и поврћа. Међу аминокиселинама које су често у саставу протеинских молекула, примећујемо серин, глицин, леуцин, аланин. Сваки природни биополимер карактерише сопствени састав амино киселина. На пример, протамини укључују око 85 процената аргинина, али не садрже киселе, цикличне аминокиселине. Фиброин је природни протеински молекул свиле који садржи око пола глицина. У колагену постоје ретке аминокиселине као што је хидроксипролин, хидроксилизин, који је одсутан у другим протеинским макромолекулама.

Састој аминокиселина се одређује не само због особености аминокиселина, већ и функције и сврхе протеинских макромолекула. Њихов низ је одређен генетским кодом.

Нивои структурне организације биополимера

Постоје четири нивоа: примарна, секундарна, терцијарна, а такође и квартарна. Свака структура има своје посебне карактеристике.

Примарна структура протеинских молекула је линеарни полипептидни ланац амино киселинских остатака повезаних пептидним везама.

Ова структура је најстабилнија јер постоје пептидне ковалентне везе између карбоксилне групе једне аминокиселине и амино групе другог молекула.

Секундарна структура подразумијева полагање полипептидног ланца уз помоћ водоничних веза у спиралној форми.

Терцијарни тип биополимера се добија просторним преклапањем полипептида. Спирални и слојевити облици терцијарних структура су подељени.

За глобуларне протеине карактеристичан је елиптични облик, а за фибриларне молекуле инхерентан је издужен облик.

Ако макромолекула садржи само једнуполипептидни ланац, протеин има само терцијарну структуру. На пример, то је мишићни протеин (миоглобин), потребан за везивање кисеоником. Неки биополимери су састављени од неколико полипептидних ланаца, од којих свака има терцијарну структуру. У овом случају, макромолекула има квартарну структуру која се састоји од неколико глобуса, комбинованих у велику структуру. Хемоглобин се може сматрати јединим кватерарним протеином који садржи око 8 процената хистидина. Он је активни интрацелуларни пуфер у еритроцитима, који омогућава одржавање пХ вредности крви на стабилном нивоу.

Нуклеинске киселине

То су високо-молекуларна једињења,које су формиране фрагментима нуклеотида. РНА и ДНК се налазе у свим живе ћелијама, оне који обављају функцију чувања, преноса и имплементације наследних информација. Нуклеотиди делују као мономери. Сваки од њих има остатке азотне базе, угљених хидрата и фосфорне киселине. Студије су показале да се у ДНК различитих живих организама посматра принцип комплемента (комплементарност). Нуклеинске киселине су растворљиве у води, али се не растварају у органским растварачима. Ови биополимери су уништени повећањем температуре, ултраљубичастим зрачењем.

Уместо закључивања

Поред различитих протеина и нуклеинских киселина,макромолекули су угљени хидрати. Полисахариди имају стотине мономера који имају пријатан слаткасти укус. Као примери хијерархијске структуре макромолекула могу се навести огромни молекули протеина и нуклеинских киселина са комплексним подјединицама.

На пример, просторна структура глобуларнемолекула протеина је последица хијерархијске вишеслојне организације амино киселина. Између појединачних нивоа постоји блиска веза, елементи вишег нивоа су повезани са нижим слојевима.

Сви биополимери имају важну сличну функцију. Они су грађевински материјал за живе ћелије, одговорне за чување и пренос насљедних информација. Специфични протеини су карактеристични за свако живо биће, тако да се биохемичари суочавају са тешким и одговорним задатком, решавајући који спашавају живе организме од сигурне смрти.

  • Оцена: